| Thé vert Matcha Bio, EGCG, Alzheimer et Parkinson : Des promesses dans les maladies amyloïdes Article interressant sur les découvertes récentes sur l'action des anti-oxydants du thé vert, les catéchines (EGCG) sur les maladies dites amyloïdes (Parkinson, Alzheimer). Le thé Matcha étant une des sources les plus concentrées de cette molécule (137 fois plus concentré que le thé vert en infusion classique, voire rubrique Thé sur ce site), on ne peut que recommander sa consommation régulière dans la durée... et quel que soit l'âge !! Le gallate d’épigallocatéchine (EGCG), puissant antioxydant trouvé dans le thé vert, ainsi que peut-être d’autres polyphénols, pourrait ouvrir une voie thérapeutique pour les maladies amyloïdes, telles que l’Alzheimer et le Parkinson. C’est ce qui ressort d’une étude in vitro. Elle démontre que l’EGCG inhibe la formation des fibrilles d’amyloïde bêta en redirigeant les polypeptides amyloïdogènes vers des oligomères non toxiques. LES MALADIES amyloïdes sont associées à des protéines, de diverses structures, séquences et fonctions, qui s’auto assemblent pour former la même structure de fibres amyloïdes riches en feuillets bêta (ou fibres d’amyloïdes), ressemblant à une « immense lasagne ». L’accumulation de ces fibres d’amyloïdes est un processus complexe, en plusieurs étapes, responsable de la toxicité cellulaire dans des affections, telles que les maladies neurodégénératives d’Alzheimer et de Parkinson, mais aussi dans le diabète de type 2. La cascade de formation des fibrilles amyloïdes. Plusieurs études antérieures ont montré que les voies de formation amyloïde peuvent être manipulées en utilisant des molécules chaperonnes ou des petites molécules. Ainsi, il a récemment été démontré que le polyphénol abondant dans le thé vert, le gallate d’épigallocatéchine (EGCG), inhibe la formation des agrégats d’huntingtine, trouvés dans la maladie de Huntington, et de ceux d’alpha-synucléine trouvés dans la maladie de Parkinson. Une équipe allemande, dirigée par le Dr Erich Wanker (centre de médecine moléculaire Max-Delbrueck à Berlin), a étudié in vitro l’effet de l’EGCG sur la cascade de formation des fibrilles amyloïdes. Leur étude (publiée dans la revue « Nature Structural & Molecular Biology») démontre que le polyphénol EGCG inhibe puissamment la fibrillogenèse de l’alpha-synucléine et de l’amyloïde bêta, impliquées respectivement dans le Parkinson et l’Alzheimer. En effet, l’EGCG fixe les polypeptides non pliés et empêche leur conversion en intermédiaires toxiques sur la voie de l’agrégation. Au lieu des fibres amyloïdes riches en feuillets bêta, l’EGCG favorise la formation d’oligomères d’alpha-synucléine et d’amyloïde bêta, non structurés et donc non toxiques in vitro. Un nouveau mécanisme d’action. L’EGCG pourrait ainsi avoir « un effet général sur les voies d’agrégation dans les maladies neurodégénératives. Nous avons identifié cette petite molécule, l’EGCG, elle est capable de fixer les peptides amyloïdogènes et de prévenir la formation des agrégats riches en feuillets bêta toxiques », explique au « Quotidien » le Dr Erich Wanker. « Au lieu des structures amyloïdes toxiques, des oligomères non structurés sont formés en présence d’EGCG. Ils ne se montrent pas toxiques sur les tests cellulaires. Par conséquent, nos composés peuvent rediriger les voies d’agrégation et possèdent donc un nouveau mécanisme d’action. Les polyphénols comme I’EGCG pourraient être utile pour le traitement des patients atteints d’une maladie amyloïde, comme la maladie d ‘Alzheimer ou la maladie de Parkinson. Nous projetons de conduire des études cliniques pour une maladie amyloïde. Toutefois, nous ignorons encore si nous obtiendrons le financement nécessaire. Parmi nos prochains objectifs, nous voulons tester d’autres polyphénols; examiner si des amyloïdes préformés peuvent être remodelés avec l’EGCG et conduire des études sur des souris trans-géniques », poursuit-il. Des études ayant montré que la bio disponibilité de l’EGCG est relativement médiocre et qu’il subit une biotransformation, les futurs travaux devront élucider son effet, ou celui d’autres polyphénols, sur l’agrégation et la toxicité chez l’animal. Dr VERONIQUE NGUYEN Ehrnhoefer et coll. Nature Structural & Molecular Biology », 3O mai 2008, DoI: 10.1038/nsmb.1437. Mercredi 4 juin 2008 N°8384 LE QUOTIDIEN DU MEDECIN <<Retour aux revues de presse |  |
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